Почему белки биополимеры. Белки как биополимеры. Свойства и биологические функции белков. Качественные реакции на белки. Форма белковых молекул

Биополиме́ры - класс полимеров, встречающихся в природе в естественном виде, входящие в состав живых организмов: белки, нуклеиновые кислоты, полисахариды. Биополимеры состоят из одинаковых (или разных) звеньев - мономеров. Мономеры белков - аминокислоты, нуклеиновых кислот - нуклеотиды, в полисахаридах - моносахариды.

Выделяют два типа биополимеров - регулярные (некоторые полисахариды) и нерегулярные (белки, нуклеиновые кислоты, некоторые полисахариды).

Белки

Белки имеют несколько уровней организации - первичная, вторичная, третичная, и иногда четвертичная. Первичная структура определяется последовательностью мономеров, вторичная задаётся внутри- и межмолекулярными взаимодействиями между мономерами, обычно при помощи водородных связей. Третичная структура зависит от взаимодействия вторичных структур, четвертичная, как правило, образуется при объединении нескольких молекул с третичной структурой.

Вторичная структура белков образуется при взаимодействии аминокислот с помощью водородных связей и гидрофобных взаимодействий. Основными типами вторичной структуры являются

α-спираль, когда водородные связи возникают между аминокислотами в одной цепи,

β-листы (складчатые слои), когда водородные связи образуются между разными полипептидными цепями, идущими в разных направлениях (антипараллельно,

неупорядоченные участки

Для предсказания вторичной структуры используются компьютерные программы.

Третичная структура или «фолд» образуется при взаимодействии вторичных структур и стабилируется нековалентными, ионными, водородными связями и гидрофобными взаимодействиями. Белки, выполняющие сходные функции обычно имеют сходную третичную структуру. Примером фолда является β-баррел (бочка), когда β-листы располагаются по окружности. Третичная структура белков определяется с помощью рентгеноструктурного анализа.

Важный класс полимерных белков составляют Фибриллярные белки, самый известный из которых коллаген.

В животном мире в качестве опорного, структурообразующего полимера обычно выступают белки. Эти полимеры построены из 20 α-аминокислот. Остатки аминокислот связаны в макромолекулы белка пептидными связями, возникающими в результате реакции карбоксильных и аминогрупп.

Значение белков в живой природе трудно переоценить. Это строительный материал живых организмов, биокатализаторы – ферменты, обеспечивающие протекание реакций в клетках, и энзимы, стимулирующие определённые биохимические реакции, т.е. обеспечивающие избирательность биокатализа. Наши мышцы, волосы, кожа состоят из волокнистых белков. Белок крови, входящий в состав гемоглобина, способствует усвоению кислорода воздуха, другой белок – инсулин – ответственен за расщепление сахара в организме и, следовательно, за его обеспечение энергией. Молекулярная масса белков колеблется в широких пределах. Так, инсулин – первый из белков, строение которого удалось установить Ф. Сэнгеру в 1953 г., содержит около 60 аминокислотных звеньев, а его молекулярная масса составляет лишь 12 000. К настоящему времени идентифицировано несколько тысяч молекул белков, молекулярная масса некоторых из них достигает 106 и более.

Нуклеиновые кислоты

Первичная структура ДНК - это линейная последовательность нуклеотидов в цепи. Как правило последовательность записывают в виде букв (например AGTCATGCCAG), причём запись ведётся с 5"- на 3"-конец цепи.

Вторичная структура - это структура, образованная за счёт нековалентных взаимодействий нуклеотидов (в большей степени азотистых оснований) между собой, стэкинга и водородных связей. Двойная спираль ДНК является классическим примером вторичной структуры. Это самая распространённая в природе форма ДНК, которая состоит из двух антипаралельных комплементарных полинуклеотидных цепей. Антипараллельность реализуется за счёт полярности каждой из цепей. Под комплементарностью понимают соответствие каждому азотистому основанию одной цепи ДНК строго определённого основания другой цепи (напротив A стоит T, а напротив G располагается C). ДНК удерживается в двойной спирали за счёт комплементарного спаривания оснований - образования водородных связей, двух в паре А-Т и трёх в паре G-C.

В 1868 г. швейцарский учёный Фридрих Мишер выделил из ядер клеток фосфорсодержащее вещество, которое он назвал нуклеином. Позднее это и подобные ему вещества получили название нуклеиновых кислот. Их молекулярная масса может достигать 109, но чаще колеблется в пределах 105-106. Исходными веществами, из которых построены нуклеотиды – звенья макромолекул нуклеиновых кислот, являются: углевод, фосфорная кислота, пуриновые и пиримидиновые основания. В одной группе кислот в качестве углевода выступает рибоза, в другой – дезоксирибоза

В соответствии с природой углевода, входящего в их состав, нуклеиновые кислоты называются рибонуклеиновой и дезоксирибонуклеиновой кислотами. Общеупотребительными сокращениями являются РНК и ДНК. Нуклеиновые кислоты играют наиболее ответственную роль в процессах жизнедеятельности. С их помощью решаются две важнейшие задачи: хранения и передачи наследственной информации и матричный синтез макромолекул ДНК, РНК и белка.

Полисахариды

3-х мерная структура целлюлозы

Полисахариды, синтезируемые живыми организмами, состоят из большого количества моносахаридов, соединённых гликозидными связями. Зачастую полисахариды нерастворимы в воде. Обычно это очень большие, разветвлённые молекулы. Примерами полисахаридов, которые синтезируют живые организмы, являются запасные вещества крахмал и гликоген, а также структурные полисахариды - целлюлоза и хитин. Так как биологические полисахариды состоят из молекул разной длины, понятия вторичной и третичной структуры к полисахаридам не применяются.

Полисахариды образуются из низкомолекулярных соединений, называемых сахарами или углеводами. Циклические молекулы моносахаридов могут связываться между собой с образованием так называемых гликозидных связей путём конденсации гидроксильных групп.

Наиболее распространены полисахариды, повторяющиеся звенья которых являются остатками α-D-глюкопиранозы или её производных. Наиболее известна и широко применяема целлюлоза. В этом полисахариде кислородный мостик связывает 1-й и 4-й атомы углерода в соседних звеньях, такая связь называется α-1,4-гликозидной.

Химический состав, аналогичный целлюлозе, имеют крахмал, состоящий из амилозы и амилопектина, гликоген и декстран. Отличие первых от целлюлозы состоит в разветвленности макромолекул, причем амилопектин и гликоген могут быть отнесены к сверхразветвленным природным полимерам, т.е. дендримерам нерегулярного строения. Точкой ветвления обычно является шестой атом углерода α-D-глюкопиранозного кольца, который связан гликозидной связью с боковой цепью. Отличие декстрана от целлюлозы состоит в природе гликозидных связей – наряду с α-1,4-, декстран содержит также α-1,3- и α-1,6-гликозидные связи, причем последние являются доминирующими.

Химический состав, отличный от целлюлозы, имеют хитин и хитозан, но они близки к ней по структуре. Отличие заключается в том, что при втором атоме углерода α-D-глюкопиранозных звеньев, связанных α-1,4-гликозидными связями, OH-группа заменена группами –NHCH3COO в хитине и группой –NH2 в хитозане.

Целлюлоза содержится в коре и древесине деревьев, стеблях растений: хлопок содержит более 90% целлюлозы, деревья хвойных пород – свыше 60%, лиственных – около 40%. Прочность волокон целлюлозы обусловлена тем, что они образованы монокристаллами, в которых макромолекулы упакованы параллельно одна другой. Целлюлоза составляет структурную основу представителей не только растительного мира, но и некоторых бактерий.

В животном мире в качестве опорных, структурообразующих полимеров полисахариды «используются» лишь насекомыми и членистоногими. Наиболее часто для этих целей применяется хитин, который служит для построения так называемого внешнего скелета у крабов, раков, креветок. Из хитина деацетилированием получается хитозан, который, в отличие от нерастворимого хитина, растворим в водных растворах муравьиной, уксусной и соляной кислот. В связи с этим, а также благодаря комплексу ценных свойств, сочетающихся с биосовместимостью, хитозан имеет большие перспективы широкого практического применения в ближайшем будущем.

Крахмал относится к числу полисахаридов, выполняющих роль резервного пищевого вещества в растениях. Клубни, плоды, семена содержат до 70% крахмала. Запасаемым полисахаридом животных является гликоген, который содержится преимущественно в печени и мышцах.

Прочность стволов и стеблей растений, помимо скелета из целлюлозных волокон, определяется соединительной растительной тканью. Значительную её часть в деревьях составляет лигнин – до 30%. Его строение точно не установлено. Известно, что это относительно низкомолекулярный (M ≈ 104) сверхразветвленный полимер, образованный в основном из остатков фенолов, замещенных в орто-положении группами –OCH3, в пара-положении группами –CH=CH–CH2OH. В настоящее время накоплено громадное количество лигнинов как отходов целлюлозно-гидролизной промышленности, но проблема их утилизации не решена. К опорным элементам растительной ткани относятся пектиновые вещества и, в частности пектин, находящийся в основном в стенках клеток. Его содержание в кожуре яблок и белой части кожуры цитрусовых доходит до 30%. Пектин относится к гетерополисахаридам, т.е. сополимерам. Его макромолекулы в основном построены из остатков D-галактуроновой кислоты и её метилового эфира, связанных α-1,4-гликозидными связями.

Из пентоз значение имеют полимеры арабинозы и ксилозы, которые образуют полисахариды, называемые арабинами и ксиланами. Они, наряду с целлюлозой, определяют типичные свойства древесины.

Состав белков. Белки - обязательная составная часть всех клеток . В состав этих биополимеров входят мономеры 20 типов. Такими мономерами являются аминокислоты, которые состоят из атомов углерода, водорода, кислорода, азота и серы.

В результате соединения аминокислот однотипной химической связью, образуются линейные молекулы белков. В составе большинства белков находится в среднем 300-500 остатков аминокислот. Известно несколько очень коротких природных белков, длиной в 3-8 аминокислот, и очень длинных биополимеров, длиной более чем в 1500 аминокислот.

Каждая из 20 аминокислот отличается от любой другой аминокислоты особой химической группировкой, так называемой R-группой или радикалом.

Строение белков . Выделяют первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры белков .

Первичная структура определяется порядком чередования аминокислот в цепи. Двадцать разных аминокислот можно уподобить 20 буквам химического алфавита, из которых составлены «слова» длиной в 300-500 букв. С помощью 20 букв можно написать безграничное множество таких длинных слов. Если считать, что замена или перестановка хотя бы одной буквы в слове придает ему новый смысл, то число комбинаций в слове длиной в 500 букв составит 20500.

Известно, что замена даже одного аминокислотного звена другим в белковой молекуле изменяет ее свойства. В каждой клетке содержится несколько тысяч разных видов белковых молекул, и для каждого из них характерна строго определенная последовательность аминокислот. Именно порядок чередования аминокислот в данной белковой молекуле определяет ее особые физико-химические и биологические свойства. Исследователи умеют расшифровывать последовательность аминокислот в длинных белковых молекулах и синтезировать такие молекулы.

В живой клетке многие белки или отдельные участки их представляют собой не вытянутую нить, а спираль с одинаковыми расстояниями между витками. Такая спираль представляет собой вторичную структуру белковой молекулы.

Спираль обычно свернута в клубок. Этот клубок образован закономерным переплетением участков белковой цепи. Положительно и отрицательно заряженные группы аминокислот притягиваются и сближают даже далеко отстоящие друг от друга участки белковой цепи. Сближаются и иные участки белковой молекулы, несущие, например, «водоотталкивающие» (гидрофобные) группы. В результате взаимодействия различных остатков аминокислот спирализованная молекула белка образует клубок - третичную структуру. Для каждого вида белка характерна своя форма клубка с изгибами и петлями. Третичная структура зависит от первичной структуры, т. е. от порядка расположения аминокислот в цепи.

Наконец, некоторые белки, например гемоглобин, состоят из нескольких цепей, различающихся по первичной структуре. Объединяясь вместе, они создают сложный белок, обладающий не только третичной, но и четвертичной структурой.

Белки - строительные материалы. Некоторые бактерии и все растения способны синтезировать все аминокислоты, из которых строятся белки, используя для этого неорганические вещества: азот и углекислый газ воздуха, водород, полученный при расщеплении воды (за счет энергии света), неорганические вещества почвы. Животные в процессе эволюции утратили способность осуществлять синтез десяти особенно сложных аминокислот, называемых незаменимы. Они получают их в готовом виде с растительной и животной пищей. Такие аминокислоты содержатся в белках молочных продуктов (молоко, сыр, творог), в яйцах, рыбе, мясе, а также в сое, бобах и некоторых других растениях. В пищеварительном тракте белки расщепляются до аминокислот, которые всасываются в кровь и попадают в клетки. В клетках из готовых аминокислот строятся собственные белки, характерные для данного организма. Белки являются обязательным компонентом всех клеточных структур и в этом состоит их важная структурная роль.

Белки - ферменты. В каждой живой клетке происходят непрерывно сотни биохимических реакций. В ходе этих реакций идут расщепление и окисление поступающих извне питательных веществ. Полученную вследствие окисления энергию питательных веществ и продукты их расщепления клетка использует для синтеза необходимых ей разнообразных органических соединений. Быстрое протекание таких реакций обеспечивают биологические катализаторы, или ускорители реакций - ферменты. В настоящее время известно более тысячи ферментов. Каждый фермент обеспечивает одну реакцию или несколько реакций одного типа. Например, жиры в пищеварительном тракте (а также внутри клеток) расщепляются специальным ферментом, который не действует на полисахариды (крахмал, гликоген) или на белки. В свою очередь, фермент, расщепляющий только крахмал или гликоген, не действует на жиры. Каждая молекула фермента способна осуществлять от нескольких тысяч до нескольких миллионов операций в минуту. В ходе этих реакций ферментный белок не расходуется. Он соединяется с реагирующими веществами, ускоряет их превращения и выходит из реакции неизменным.

Ферменты выполняют работу наилучшим образом. Только при оптимальной температуре (например, у человека и теплокровных животных при 37° С). Для ферментативных реакций нужна определенная концентрация ионов водорода в среде.

Процесс расщепления или синтеза любого вещества в клетке, как правило, разделен на ряд химических операций. Каждую операцию выполняет отдельный фермент. Группа таких ферментов составляет своего рода биохимический конвейер.

Регуляторные белки. Известно, что в специализированных клетках животных и растений производятся специальные регуляторы физиологических процессов - гормоны. Часть гормонов (но не все) животных и человека являются белками. Так, белковый гормон (гормон поджелудочной железы) инсулин активирует захват клетками молекул глюкозы и расщепление или запасание их внутри клетки. Если не хватает инсулина, то глюкоза накапливается в крови в избытке. Клетки без помощи инсулина не способны ее захватить - они голодают. Именно в этом причина развития диабета - болезни, вызываемой недостатком инсулина в организме.

Гормоны выполняют важнейшую функцию в организме, управляя активностью ферментов. Так, инсулин активирует в клетках печени фермент, синтезирующий из глюкозы другое органическое вещество - гликоген и ряд других ферментов.

Белки - средства защиты. При попадании бактерий или вирусов в кровь животных и человека организм реагирует выработкой специальньгх защитных белков - антител. Эти белки связываются с чужеродными для организма белками возбудителей заболеваний, чем подавляется их жизнедеятельность. На каждый чужеродный белок организм вырабатывает специальные «антибелки» - антитела.

Антитела обладают удивительным свойством: среди тысяч разнообразных белков они «узнают» только один белок - чужеродный и только с ним реагируют. Такой механизм сопротивления возбудителям заболеваний называют иммунитетом. Помимо антител, растворенных в крови, имеются антитела на поверхности специальных клеток, которые «узнают» и захватывают чужеродные клетки. Это клеточный иммунитет, обеспечивающий в большинстве случаев и уничтожение вновь возникающих раковых клеток.

Чтобы предупредить заболевание, людям и животным вводят ослабленные или убитые бактерии либо вирусы (вакцины), которые не вызывают болезнь, но заставляют специальные клетки организма производить антитела против этих возбудителей. Если через некоторое время болезнетворная неослабленная бактерия или вирус попадают в такой организм, они встречают прочный защитный барьер из антител. Миллионы человеческих жизней спасены вакцинацией против оспы, бешенства, полиомиелита, желтой лихорадки и других болезней.

Белки - источник энергии. Белки могут служить источником энергии для клетки. При недостатке углеводов или жиров окисляются молекулы аминокислот. Освободившаяся при этом энергия используется на поддержание процессов жизнедеятельности организма.

Назад Вперёд

Внимание! Предварительный просмотр слайдов используется исключительно в ознакомительных целях и может не давать представления о всех возможностях презентации. Если вас заинтересовала данная работа, пожалуйста, загрузите полную версию.

Цель урока: расширить и углубить знания учащихся о важнейших органических веществах клетки – белках.

Задачи урока:

Образовательные : обобщить знания учащихся о биологических функциях белков, строении, структуре, познакомить учащихся с химическими функциями белков, раскрыть связь между химическими знаниями и повседневной жизнью человека, проконтролировать степень усвоения основных умений и навыков, изученных и сформированных на предыдущих уроках, а также уроках биологии.
Воспитательные : продолжить формирование научного мировоззрения, воспитывать культуру речи.
Развивающие : развивать познавательный интерес к предмету, такие процессы как внимание, логическое мышление, эрудицию; навыки самостоятельной работы с учебником, умение анализировать информацию, устанавливать причинно-следственные связи между составом, строением, функций и применением веществ; применять теоретические знания на практике; навыки составления уравнений реакций образования пептидов из аминокислот; навыки работы с химическими веществами; продолжить развитие химической речи учащихся, таких понятий как полимер, альфа-аминокислота, денатурация, реакция поликонденсации, расширить кругозор учащихся с привлечением дополнительных источников информации, продолжить формировать умения и навыки использования знаний и умений в новых ситуациях.

Тип урока: комбинированный

Оборудование:

раствор яичного белка, р-ры сульфата меди (II), хлорида цинка, гидрокисида натрия, этиловый спирт, пробирки №1– яичный белок, мясной бульон, молоко, №2 - бульонный кубик, медная проволока, шерстяная нитка, спиртовка, спички; дидактический материал (схема “Химический состав организма”, “Общая формула альфа-аминокислоты”, структурные формулы аланина, серина), карточки-задания, компьютер, телевизор.
На ученических столах: пробирки с веществами (№1 - яичный белок, мясной бульон, молоко, №2 - бульонный кубик), медная проволока, шерстяная нитка, спиртовка, спички; задания.
На классной доске: схема “Химический состав организма”, “Общая формула альфа-аминокислоты”, структурные формулы аланина, серина.

Структура урока

I. Организационный момент

II. Изучение нового материала

III. Закрепление

IV. Заключение

V. Домашнее задание

Ход урока

I. Организационный момент (1 мин)

Приветствие учителя. Проверка готовности класса к уроку. Психологический настрой класса. Отмечание отсутствующих.

II. Изучение нового материала (40мин)

1. Подведение к теме урока.

Вступительное слово учителя с элементами беседы. Заполнение схемы на доске.

Организм состоит из множества веществ. Давайте их классифицируем. Перед вами список различных веществ: вода, белки, углеводы, минеральные соли, жиры, нуклеиновые кислоты. Разделите их на группы и дайте названия группам.

Заполнение схемы. (ученик у доски)

Откройте учебник параграф 27 стр.227 рис. 36, на котором показан химический состав организма человека. Какого вещества в организме больше? (воды – 65%).

Из органических веществ, образующих организм, каких веществ больше? (белков)

Итак, основой живого организма является белки. Сегодня на уроке мы рассмотрим белки, их состав и строение, познакомимся с химическими функциями белков. Для этого нам понадобятся знания из курса биологии, а также ваш жизненный опыт.

Тема нашего урока: “Белки как биополимеры. Химические функции белков”. (Слайд 1 , Запись даты и темы урока в тетради)

2. Биологические функции белков.

Беседа, выполнение задания в тетради.

Вспомним биологические функции белков. Выполните письменно следующее задание. Возьмите лист с заданиями. (Приложение 1)

Задание №1. (слайд 2)

Перечислены белки и их функции. Сопоставьте функцию с белком с помощью стрелок. На выполнение задание 1 минута. Будьте внимательны при выполнении задания.

Ферменты – ... (каталитическая)
Миозин – ... (двигательная)
Гемоглобин – ... (транспортная)
Коллаген, кератин – ... (структурная)
Инсулин - ... (регуляторная)
Альбумин -... (Запасающая)
Тромбин - ... (защитная)
Гликоген - ...----------------

Гликоген лишнее вещество в данном перечне, так как не является белком. Это углевод.

А сейчас вам вопрос от учителя биологии Ирины Аркадьевны (Слайд 3) :

В науке известен следующий факт: влюблённый студент-химик решил оригинальным способом воспользоваться информацией о том, что в нашем организме есть железо. Он решил из железа, которое содержится в его крови сделать кольцо для дамы сердца. Небольшими порциями он выпускал кровь, химическим путём выделял железо. Но такой романтический способ добычи металла закончился трагически: он умер от малокровия. Ведь он не знал, что в нашей крови железа содержится примерно от 3 до 4 грамм. В состав какого белка входит железо, и какое значение он имеет для организма? (железо входит в состав белка-гемоглобина, который участвует в переносе кислорода).

Посмотрите, насколько разнообразны функции белков. С белками связаны все жизненные процессы. Благодаря белкам организм приобрёл возможность двигаться, усваивать пищу, расти, размножаться, реагировать на внешние воздействия.

Итак, мы вспомнили некоторые биологические функции белков. Переходим к следующему вопросу: белок как химическое вещество.

3. Состав и строение белков.

Беседа с элементами объяснения, выполнение упражнений.

Рассмотрим состав и строение белков.

Составьте определение белков из предложенных слов (Слайд 4) :

Белок, альфа - аминокислота, биополимер, мономер. (Белок- это биополимер, мономером которого является альфа - аминокислота).

Какие химические элементы входят в состав белков? (Углерод, водород, кислород, азот, а также сера, фосфор и другие).

Составьте на доске формулу альфа – аминокислоты из предложенных частей:

С, NH 2 , H, COOH, R.

(R – CHNH 2 –COOH) (ученик у доски)

Какие функциональные группы входят в состав аминокислоты? (аминогруппа, карбоксильная группа)

Какими свойствами обладает аминокислота? (амфотерными)

Почему аминокислота – амфотерное соединение? (аминогруппа определяет основные свойства, карбоксогруппа – кислотные свойства)

Сколькими аминокислотами образованы белки? (20)

В результате какой реакции образуются белки? (поликонденсации)

Что собой представляет реакция поликонденсации? (это реакция, в результате которой образуется полимер, с отщеплением побочного продукта)

Выполним следующее задание на доске и в тетради:

Задание№2 (ученик у доски):

Составить уравнение реакции образования дипептида из глицина, серина. Указать в нём пептидные связи.

Образующийся участок представляет собой дипептидный участок белка-инсулина. Полимерные цепи белков состоят из десятков тысяч, миллионов и более остатков аминокислот. Перед вами формулы некоторых белков (Слайд 5) :

С 254 Н 377 О 75 N 65 S 6 инсулин
С 3032 Н 4876 О 872 N 780 S 6 Fe 4 – гемоглобин
С 1864 Н 3021 О 576 N 468 S 21 - лактоглобулин (белок молока)

Как вы думаете, какова молекулярная масса белков? (Очень большая). Например, молекулярная масса инсулина – M r 5727, гемоглобина 66184, лактоглобулина (белка молока) – 39112.

Белковая цепь настолько длинная, что для лучшего выполнения функций она упаковывается в структуры.

Рассмотрим структуры белков.

Какие структуры белков вы знаете? (первичную, вторичную, третичную, четвертичную)

Смоделируем структуры белка из проволоки, которая лежит у вас на столе. Возьмите её.

С какой структурой белка её можно сравнить? (первичной)

Что представляет собой первичная структура белка? (чередование аминокислот в полипептидной цепи)

Намотайте проволоку на ручку. С какой структурой белка можно сравнить получившуюся спираль? (вторичной)

Что изменилось в молекуле? (уменьшился размер, форма стала другой)

Из данной спирали сделайте комок. Какая структура белка получилась? (третичная)

Что представляет собой третичная структура? (глобулу)

Повернитесь друг к другу, объедините две глобулы? Эта какая структура белка? (четвертичная)

Выполняем следующее задание из карточки.

На карточке представлены рисунки структур белка. Снизу под цифрами перечислены типы связей, определяющих структуры. Определите структуру белка и тип связей. Подпишите нужную цифру под рисунком.

Проверим правильность выполнения задания. (Слайд 6)

Какая структура самая прочная? (первичная)

4. Химические свойства белков.

Объяснение учителя с элементами беседы. Выполнение демонстрационных и лабораторных опытов. Запись на доске и в тетради

Начнём изучение свойств белков, связанных с их структурой. Внимание на экран: вопрос от учителя технологии Татьяны Леонидовны (Слайд 7) :

Любая хозяйка знает, если нужно сварить вкусный бульон для 1 блюда, мясо кладётся в холодную воду, а когда вкусное мясо для 2 блюда - в горячее. Есть ли в этом химический смысл?

О каком свойстве белков идёт речь? (о денатурации)

1) Денатурация (под действием нагревания, химических веществ и т.д.)

Что такое денатурация? (процесс утраты белковой молекулой своей структуры при изменении внешних факторов).

а) повышение температуры

Что вызывает денатурацию при варке мяса? (нагревание, повышение температуры)

Итак, мы рассмотрели состав и строение белков. Переходим к следующему вопросу.

Ответим на вопрос Татьяны Леонидовны.

Почему для вкусного бульона мясо кладётся в холодную воду, для вкусного мяса – в горячую? (Если мясо положить в холодную воду, растворимые белки переходят в воду и там денатурируются. Бульон получается вкусным. Если мясо положить в горячую воду, белки денатурируются сразу в мясе, поэтому мясо получается вкусным)

– Какие факторы, кроме температуры, вызывают денатурацию? (изменение температуры, облучением, действием тяжёлых металлов, кислот, органических веществ, обезвоживанием и другими воздействиями)

б) действие солей тяжёлых металлов (дем.опыт)

Беру раствор яичного белка. Добавляю в один стакан хлорид цинка, во второй сульфат меди (II).

Что наблюдаем при этом? (свёртывание белков)

Белки связывают ионы тяжёлых металлов и обезвреживают их. При отравлении тяжёлыми металлами пострадавшему дают молоко как противоядие.

в) действие органических веществ (дем.опыт)

К раствору яичного белка добавляю этиловый спирт. Наблюдаем осаждение белков.

Какие структуры белка разрушаются при денатурации? (вторичная, третичная, четвертичная с сохранением первичной). Утрачивается биологическая активность. Белок становится доступен действию пищеварительных ферментов.

Какая бывает денатурация? (обратимая и необратимая). Данная денатурация необратимая. Может ли структура белка восстановиться? Обратим ли процесс денатурации? (Да). Ренатурация – процесс восстановления структуры белка.

Следующие химические свойства помогают определить белки в растворах.

2) Цветные реакции

а) биуретовая (на пептидную связь)

Это универсальная реакция определения белков. Посмотрим видеоопыт. (Слайд 8)

Заполняем схему в тетради.

Белок + ______________ = ____________ окрашивание

Белок + (щелочь+ CuSO 4) = фиолетовое окрашивание

Проведём экспертизу неизвестных веществ в пробирках с помощью биуретовой реакции. Приступайте к выполнению лабораторного опыта по инструкции. (Слайд 9)

В какой пробирке находится белок? Посмотрите, какие вещества находились у вас в пробирках (Слайд 10) :

Пробирка №1 – молоко
Пробирка №2 – бульонный кубик

Пробирка №1 – мясной бульон
Пробирка №2 – бульонный кубик

Пробирка №1 - яичный белок
Пробирка №2 – бульонный кубик

Я выбрала бульонный кубик для определения белков. Бульонный кубик белки содержит? (Нет). А в его составе указаны растительные жиры и мясо курицы.

б) ксантопротеиновая (на ароматические кольца) (видеофрагмент, Слайд 11 )

Заполняем схему в тетради:

Белок +__________= ___________окрашивание

белок + конц. HNO 3 = жёлтое окрашивание

При неосторожном обращении с азотной кислотой от попадания её на кожу остаётся жёлтое пятно. Это ксантопротеиновая реакция с покровными тканями.

Эти качественные реакции можно применить в жизни. А когда и где вам подскажет небольшой видеофрагмент из фильма Аллы Суриковой “Ищите женщину” (Слайд 12).

В каких случаях и с какой целью можно применить их в жизни? (В пищевой промышленности, судебной медицине для обнаружения белков)

Биуретовая и ксантопротеиновая реакции - это качественные реакции, реакции, которые позволяют уверенно судить – белок перед нами или нет.

3) Гидролиз

Какой процесс называют гидролизом белков? Вставьте пропущенные слова. (Слайд 13)

Гидролиз – это разрушение... структуры белка под воздействием..., а также водных растворов кислот или щелочей. (первичной, ферментов)

Какие продукты образуются при гидролизе белков? (аминокислоты)

Как можно изменить уравнение реакции образования пептида, чтобы превратить её в реакцию гидролиза? (Написать её наоборот)

Чтобы составить уравнение реакции гидролиза дипептида глицилаланина добавить воду. Идёт разрыв пептидной связи. Атом водорода присоединяется к остатку от аминогруппы, гидроксогруппа к остатку от карбоксильной группы.

Общая схема гидролиза белков есть у вас в учебнике.

Гидролиз – это основа пищеварения.

4) Горение (с образованием углекислого газа, воды, азота.)

Запах: ... .

Как проверить, что изделие из шерсти? (Шерсть – это белок, надо сжечь кусочек нити и по запаху определить результат)

Приступайте к выполнению лабораторного опыта по инструкции. (Слайд 14)

Мы рассмотрели основные химические функции белков.

III. Закрепление (3 мин.)

Фронтальный опрос.

Перед вами на слайде представлены группы слов. Обобщите несколько слов 1 словом или термином. (Слайд 15-23)

А) третичная, вторичная, первичная, четвертичная - ? (структуры)

Б) 20, незаменимая – ? (аминокислота)

В) белки, жиры, углеводы -? (органические вещества)

Г) температура, обратимая, необратимая -? (денатурация)

Д) пепсин, амилаза, трипсин – ? (ферменты)

Е) Cu(OH) 2 , фиолетовое окрашивание - ? (биуретовая реакция)

IV. Заключение (1 мин.)

Заключительное слово учителя.

Сегодня мы познакомились с химией белка. Ни одно вещество химики не изучали так долго, как белки, прежде чем удалось разгадать тайну их строения. Они выполняют большую роль не только в организме человека, но и в жизни. Не случайно в переводе с греческого языка белки называют протеинами, что значит “первый, главный”.

V. Домашнее задание (1 мин.)

Параграф 27

Приготовить сообщения на темы:

А) применение цветных реакций

Б) история изучения белков

В) факторы, вызывающие денатурацию.

Литература

1. Артёменко А.И. Удивительный мир органической химии. - М.: Дрофа, 2004.

2. Горковенко М.Ю Поурочные разработки по химии к учебным комплектам О.С.Габриеляна и др. 10 класс. М. “ВАКО”, 2005.

3. Рябов М.А. Сборник заданий и упражнений по химии: 10-й кл.: к учебнику О.С.Габриеляна и др. “Химия. 10 класс”. – М.:Экзамен, 2008.

4. Химия 10 класс. Учеб. для общеобразоват. учреждений/ О.С.Габриелян, Ф.Н.Маскаев, С.Ю.Пономарёв, В.И.Теренин. – М.:Дрофа, 2010.

Белки – это биополимеры, состоящие из остатков аминокислот, соединённых между собой пептидными связями (-CO-NH-). Белки входят в состав клеток и тканей всех живых организмов. В молекулы белков входит 20 остатков различных аминокислот. Структура белка-

Обладают неисчерпаемым разнообразием структур.

Первичная структура – это последовательность аминокислотных звеньев в линейной полипептидной цепи.

Вторичная структура – это конфигурация белковой молекулы, напоминающая спираль, которая образуется в результате скручивания полипептидной цепи за счёт водородных связей между группами: CO и NH .

Третичная структура – это пространственная конфигурация, принимает закрученная в спираль полипептидная цепь.

Четвертичная структура – это полимерные образования из нескольких макромолекул белка. Физические свойства-

Одни белки растворяются в воде, образуя, коллоидные растворы (например, белок яйца); другие растворяются в разбавленных растворах солей; третьи нерастворимы (например, белки покровных тканей). Химические свойства

1. Денатурация – разрушение вторичной, третичной структуры белка под действием различных факторов: температура, действие кислот, солей тяжёлых металлов, спиртов и т.д. 2. Качественные реакции на белки :

а) При горении белка – запах палёных перьев.

б) Белок +HNO3 → жёлтая окраска

в) Раствор белка +NaOH + CuSO4 → фиолетовая окраска

3. Гидролиз Белок + Н2О → смесь аминокислот

Функции белков в природе:

· каталитические (ферменты );

· регуляторные (гормоны );

· структурные (кератин шерсти, фиброин шелка, коллаген);

полимерами называются вещества, имеющие большую молекулярную массу, состоящую из множества повторяющихся структурных звеньев. Существуют природные полимеры (крахмал , белки, целлюлоза, каучук) и синтетические полимеры (полиэтилен , фенопласты). Низкомолекулярные вещества, из которых синтезируют полимеры, называются мономерами.

CH2=CH2 мономер полиэтилена - этилен

(-CH2-CH2-)n –молекула полимера

CH2-CH2- – структурное звено – многократно повторяющаяся группа атомов. Физические свойства-

Полимеры имеют высокую механическую прочность. Стойкие, Не имеют определённой температуры плавления , не растворяются в воде и в большинстве органических растворителей. Полиэтилен – полупрозрачный материал, воздухо- и влагонепроницаем, легкоплавкий, химически стойкий. Применяется для плёнок, труб, бытовых изделий (посуда, игрушки), электроизоляции, поверхностных покрытий.

8. Взаимное влияние атомов в молекулах органических веществ. Этанол - типичный представитель класса предельных одноатомных спиртов, в котором функциональная группа ОН связана с углеводородным радикалом. Так как кислород обладает большей электроотрицательностью по сравнению с водородом и углеродом, связь О-Н в молекуле этаноласильно полярная, с избыточным отрицательным зарядом на атоме кислорода и с положительным зарядом на атоме водорода. Вследствие этого атом водорода гидроксогруппы обладает большей реакционной способностью, чем атомы водорода в углеводородном радикале. Спирты являются амфотерными соединениями, т. е. проявляют свойства кислот и оснований.

Фенол - это производное бензола, в котором один из атомов водорода

замещен на гидроксильную группу.

Гидроксильная группа и бензольное кольцо оказывают влияние друг на друга. Под действием n-электронного облака неподеленная пара кислорода смещается в сторону бензольного ядра (возникает эффект сопряжения). Вследствие этого усиливается поляризация связи О ~ Н и возрастает подвижность атомов водорода в гидроксогруппе. Влияние же гидроксогруппы на свойства бензольного кольца проявляется в увеличении подвижности атомов водорода в положениях 2, 4, 6. Фенол обладает более выраженными кислотными свойствами по сравнению со спиртами, в частности с этанолом. Раствор фенола, применяемый для дезинфекции, называется карболовой кислотой.

Этанол и фенол реагируют со щелочными металлами (кислотные свойства

и (основное свойство), для этанол взаимодействует с галогеноводородам

фенола такая реакция невозможна Н25О4 С2Н50Н + НС] -) С2Н5С] + Н20

фенол реагирует с растворами щелочей (кислотное свойство), для этанола такая реакция невозможна

анола и фенола - веществ с одина-

Таким образом, сравнив своиства эт но различнымисвойствами, вывод о взаимном влиянии атомов.

9. Виды химическойсвязи: ионная, ковалентная (полярная, неполярная}, металлическая. Ковалентная связь образуется за счет перекрывания электронных облаков двух атомов. Каждый̆ атом предоставляет один неспаренный электрон для образования одной химической связи, при этом происходит образование общей электронной пары . Если ковалентная связь образуется между двумя одинаковыми атомами, она называется неполярной .

Если ковалентная связь образуется между двумя различными атомами, общая электронная пара смещайся к атому с большей электроотрицательностью (электроотрицательностью называется способность атома притягивать электроны). В этом случае возникает полярная ковалентная связь. Частным случаем ковалентной связи является донорно-акцепторная связь. Д ля ее образованья у одного атома должна быть свободная орбиталь на внешнем электронном уровне, а у другого - пара электронов. Один атом (донор) предоставляет другому (акцептору) свою электронную пару, в результате она становится общей, образуется химическая связь. Пример - молекула СО :

Ионная связь образуется между атомами с сильно отличающейся электроотрицательностью. При этом один атом отдает электроны и превращается в положительно заряженный ион, а атом, получивший электроны, в отрицательно заряженный. Ионы удерживаются вместе за счет сил электростатического притяжения.

Водородная связь образуется между полярными молекулами (вода, спирты, аммиак) за счет притяжения разноименных зарядов.

Прочность водородной связи существенно (~20 раз) меньше, чем ионной или ковалентной связи.

10. Водородные соединения неметаллов. Закономерности в изменений их свойств в связи с положением химических элементов в периодической системе Гидриды , В соединениях с неметаллами водород проявляет степень окисления +1. Поскольку энергия ионизации водорода очень большая, химическая связь его с неметаллами не ионная, а полярно-ковалентная. Наиболее электроотрицательные р-элементы в правой части периодов, например сера и хлор, реагируют с водородом, образуя ковалентные гидриды, которые обладают кислотными свойствами и сила этих кислот увеличивается по мере увеличения размера атома присоединяемого к водороду неметалла. Исключениями являются метан СН4, представляющий собой нейтральное соединение, а также аммиак NH3, обладающий основными свойствами. Водородные соединения неметаллов хорошо растворимы в воде и образуют кислоты с теми же формулами. Более электроотрицательные р-элементы, например алюминий, кремний и фосфор, в нагретом состоянии не реагируют с водородом. 11 . Начала термодинамики. Представления об энтропии. Термодинамика изучает физические объекты материального мира только в состоянии термодинамического равновесия. Находящаяся при определенных неизменных внешних условиях и постоянной температуре окружающей среды. Тем термодинамика рассматривает условия существования необратимых процессов. Например, распространение молекул газа (закон диффузии). Задачей термодинамики необратимых процессов сначала было изучение неравновесных процессов для состояний, не слишком сильно отличающихся от равновесного. Второе начало термодинамики. Энтропия. Второе начало термодинамики вводит новую функцию состояния – энтропию. Термин «энтропия означает «превращение». В формулировке: «Каждая термодинамическая система обладает функцией состояния, называемой энтропией. Энтропия вычисляется следующим образом. Система переводится из произвольно выбранного начального состояния в соответствующее конечное состояние через последовательность состояний равновесия; вычисляются все проводимые при этом к системе порции тепла dQ, делятся каждая на соответствующую ей абсолютную температуру Т, и все полученные таким образом значения суммируются (первая часть второго начала термодинамики). При реальных (неидеальных) процессах энтропия изолированной системы возрастает». Учета и сохранения количества энергии еще недостаточно для того, чтобы судить о возможности того или иного процесса. Энергию следует характеризовать не только количеством, но и качеством. При этом существенно, что энергия определенного качества самопроизвольно может превращаться только в энергию более низкого качества . Величиной, определяющей качество энергии, и является энтропия. Процессы в живой и нежи вой материи в целом протекают так, что энтропия в замкнутых изолированных системах возрастает, а качество энергии понижается . В этом и есть смысл второго начала термодинамики. Закон 3! W – число различных состояний системы, доступное ей при данных условиях, или термодинамическая вероятность макросостояния системы.

энтропия правильно сформированного кристалла чистого вещества при абсолютном нуле равна нулю. Этот постулат может быть объяснен статистической термодинамикой, согласно которой энтропия есть мера беспорядочности системы на микроуровне: S = kblnW

12. Гинетическая связь углеводородов. Среди множества видов связей можно выделить такие, которые указывают, что первично, а что вторично, как одни объекты или явления порождают другие. Такие виды связей называются генетическими.
Между гомологическими рядами углеводородов существует генетическая связь, которая обнаруживается в процессе взаимного превращения этих веществ. Например,
С2Н6 - С2Н4 - С2Н2 - С6Н6 - С6Н6Сl6;

13. Гидролиз солей Гидролизом называется взаимодействие ионов соли с Н2О, приводящее к образованию слабого электролита.

Любую соль можно представить как продукт взаимодействия кислоты и основания.

В зависимости от видов этих исходных веществ выделяют 4 типа солей.

Соли, образованные сильной кислотой и сильным основанием:

NaOH+HCl=NaCl+H2O

Такие соли гидролизу не подвергаются и их водные растворы имеют нейтральную среду.

Соли, образованные слабой кислотой, но сильным основанием:

H2CO3 + 2 NaOH = Na2СO3 + 2 H2O

В водных растворах таких солей с H2Oбудут взаимодействовать анионы слабой кислоты, которые образуются при диссоциации соли:

Na2СO3®2Na++CO32−

Эти анионы будут присоединять к себе ионы Н+, отщепившиеся от молекул H2O, в результате этого образуется слабый электролит HСO3−- гидрокарбонат-анион, а в растворе станут накапливаться ионы ОН−, которые будут сообщать раствору такой соли щелочную реакцию.

14. Глицерин многоатомный спирт состав молекулы физические хим . Физические свойства многоатомных спиртов:

1) важнейшие представители многоатомных спиртов – это этиленгликоль и глицерин;

2) это бесцветные сиропообразные жидкости сладковатого вкуса;

3) они хорошо растворимы в воде;

4) эти свойства присущи и другим многоатомным спиртам, например этиленгликоль ядовит.

Химические свойства многоатомных спиртов .

1. Как вещества, которые содержат гидроксильные группы, многоатомные спирты имеют сходные свойства с одноатомными спиртами.

2. При действии галогеноводородных кислот на спирты происходит замещение гидроксильной группы:

СН2ОН-СН2ОН + Н СI -> СН2ОН-СН2СI + Н2О.

Глицерин - бесцветная, вязкая, очень гигроскопичная жидкость, смешивается с водой в любых пропорциях. Сладкий на вкус, отчего и получил своё название.В соединении с пропиленгликолем становится менее текучим при понижении температуры до близкой к нулю градусам Цельсия.

Область применения глицерина разнообразна: пищевая промышленность, табачное производство, электронные сигареты, медицинская промышленность, производство моющих и косметических средств, сельское хозяйство, текстильная, бумажная и кожевенная отрасли промышленности, производство пластмасс, лакокрасочная промышленность, электротехника и радиотехника (в качестве флюса при пайке).

Способы получения и применения многоатомных спиртов: 1) подобно одноатомным спиртам, многоатомные спирты могут быть получены из соответствующих углеводородов через их галогенопроизводные ; 2) наиболее употребительный многоатомный спирт – глицерин, он получается расщеплением жиров, а в настоящее время все больше синтетическим способом из пропилена, который образуется при крекинге нефтепродуктов.

15. Глюкоза представители моносахариды химическое . Глюкоза (C6H12O6), или виноградный сахар, или декстроза встречается в соке многих фруктов и ягод, в том числе и винограда, отчего и произошло название этого вида сахара.

Бесцветное кристаллическое вещество сладкого вкуса, растворимое в воде и органических растворителях, растворимо в реактиве Швейцера: аммиачном растворе гидроксида меди - Cu(NH3)4(OH)2, в концентрированном растворе хлорида цинка и концентрированном растворе серной кислоты.

Глюкоза – бесцветное кристаллическое вещество, хорошо растворимое в воде, сладкое на вкус (лат. «глюкос» – сладкий):

1) она встречается почти во всех органах растения: в плодах, корнях, листьях, цветах;

2) особенно много глюкозы в соке винограда и спелых фруктах, ягодах;

3) глюкоза есть в животных организмах;

4) в крови человека ее содержится примерно 0,1 %.

Особенности строения глюкозы

1. Состав глюкозы выражается формулой: С6Н12O6, она принадлежит к многоатомным спиртам.

2. Если раствор этого вещества прилить к свежеосажденному гидроксиду меди (II), образуется ярко-синий раствор, как в случае глицерина.

Опыт подтверждает принадлежность глюкозы к многоатомным спиртам.

3. Существует сложный эфир глюкозы, в молекуле которого пять остатков уксусной кислоты. Из этого следует, что в молекуле углевода пять гидроксильных групп. Этот факт объясняет, почему глюкоза хорошо растворяется в воде и имеет сладкий вкус.

Если раствор глюкозы нагреть с аммиачным раствором оксида серебра (I), то получится характерное «серебряное зеркало».

Шестой атом кислорода в молекуле вещества входит в состав альдегидной группы.

4. Чтобы составить полное представление о строении глюкозы, надо знать, как построен скелет молекулы. Поскольку все шесть атомов кислорода входят в состав функциональных групп, следовательно, атомы углерода, образующие скелет, соединены друг с другом непосредственно.

5. Цепь атомов углерода прямая, а не разветвленная.

6. Альдегидная группа может находиться только в конце неразветвленной углеродной цепи, и гидроксильные группы могут быть устойчивы, находясь лишь у разных атомов углерода.

7. Глюкоза одновременно и альдегид, и многоатомный спирт: она альдегидоспирт..

16.Диеновые углеводороды, их химическоестроение, свойства, получение системы Диены - органические соединения, содержащие две двойных связи углерод-углерод. В зависимости от взаимного расположения двойных связей диены подразделяются на три группы: сопряженные диены, в которых двойные связи разделены одинарной (1,3-диены), аллены с

кумулированными двойными связями (1,2-диены) и диены с изолированными двойными связями, в которых двойные связи разделены несколькими одинарными. Низшие диены - бесцветные легкокипящие жидкости (температуры кипения изопрена - 34 °C, 2,2-диметил-1,3-бутадиена - 68.78 °C, 1,3- циклопентадиена - 41.5 °C).

Диеновые углеводороды различаются расположением двойных связей, такое расположение вследствие эффектов сопряжения связей сказывается на их реакционной способности. Существуют три класса диенов: Аллены - диены с кумулированными связями, замещённые производные пропадиена-1,2 H2C=C=CH2 Сопряжённые диены или 1,3-диены - замещённые производные бутадиена-1,3 CH2=CH–CH=CH2 Изолированные диены, в которых двойные связи располагаются через две и более простых связи С–С Диеновые углеводороды легко полимеризуются. Реакция полимеризации диеновых углеводородов лежит в основе синтеза каучука. Вступают в реакции присоединения (гидрирование, галогенирование, гидрогалогенирование. Натуральный каучук представляет собой полимер изопрена, который в большинстве своем содержится в млечном соке гевеи и многих других растений. Основными физическими и химическими свойствами этого эластомера является его растворимость в углеводородах и их производных, нерастворимость в воде и спиртах. При комнатной температуре, как правило, природный каучук присоединяет кислород, вследствие чего происходит «старение» материла, в связи с чем, уменьшается и его эластичность и прочность. Первым синтетическим каучуком, имевшим промышленное значение, был полибутадиеновый (дивиниловый) каучук, производившийся синтезом по методу С. В. Лебедева (анионная полимеризация жидкого бутадиена в присутствии натрия), однако из-за невысоких механических качеств нашёл ограниченное применение. Основные типы синтетических каучуков: Изопреновый Бутадиеновый каучук Бутадиен-метилстирольный каучук Бутилкаучук (изобутилен-изопреновый сополимер) Этилен-пропиленовый (этилен-пропиленовый сополимер) Бутадиен-нитрильный (бутадиен-акрилонитрильный сополимер) Хлоропреновый,

17. Дисперсные системы. Коллоидно-дисперсные системы

В природе и технике часто встречаются дисперсные системы, в которых одно вещество равномерно распределено в виде частиц внутри другого вещества.

В дисперсных системах различают дисперсную фазу - мелкораздробленное вещество идисперсионную среду - однородное вещество, в котором распределена дисперсная фаза. Например, в мутной воде, содержащей глину, дисперсной фазой являются твердые частички глины, а дисперсионной средой - вода; в тумане дисперсная фаза - частички жидкости, дисперсионная среда - воздух; в дыме дисперсная фаза -- твердые частички угля, дисперсионная среда - воздух; в молоке - дисперсная фаза - частички жира, дисперсионная среда - жидкость и т. д.

К дисперсным системам относятся обычные (истинные) растворы, коллоидные растворы, а также суспензии и эмульсии. Они отличаются друг от друга прежде всего размерами частиц, т. е. степенью дисперсности (раздробленности).

Системы с размером частиц менее 10-9 м представляют собой - истинные растворы, состоящие из молекул или ионов растворенного вещества. Их следует рассматривать как однофазную систему. Системы с размерами частиц больше 10-7 м - это грубодисперсные системы - суспензии и эмульсии.

Суспензии - это дисперсные системы, в которых дисперсной фазой является твердое вещество, а дисперсионной средой - жидкость, - причем твердое вещество практически нерастворимо в жидкости. Чтобы приготовить суспензию, надо вещество измельчить до тонкого порошка, высыпать в жидкость, в которой вещество не растворяется, и хорошо взболтать (например, взбалтывание глины в воде). Со временем частички выпадут на дно сосуда. Очевидно, чем меньше частички, тем дольше будет сохраняться суспензия.

Эмульсии - это дисперсные системы, в которых и дисперсная фаза и дисперсионная среда являются жидкостями, взаимно не смешивающихся. Из воды и масла можно приготовить эмульсию длительным встряхиванием смеси. Примером эмульсии является молоко, в котором мелкие шарики жира плавают в жидкости. Суспензии и эмульсии - двухфазные системы.

Коллоидные системы

Коллоидные растворы - это высокодисперсные двухфазные системы, состоящие из дисперсионной среды и дисперсной фазы, причем линейные размеры частиц последней лежат в пределах от 10-9 м до 10-7 м. Как видно, коллоидные растворы по размерам частиц являются промежуточными между истинными растворами и суспензиями и эмульсиями. Коллоидные частицы обычно состоят из большого числа молекул или ионов.

Суспензия - смесь веществ, где твёрдое вещество распределено в виде мельчайших частиц в жидком веществе во взвешенном состоянии. Суспензия - это грубодисперсная система с твёрдой дисперсной фазой и жидкой дисперсионной средой. Обычно частицы дисперсной фазы настолько велики (более 10 мкм), что оседают под действием силы тяжести (седиментируют). Суспензии, в которых седиментация идёт очень медленно из-за малой разницы в плотности дисперсной фазы и дисперсионной среды, иногда называют взвесями. В концентрированных суспензиях легко возникают дисперсные структуры. Типичные суспензии - пульпы, буровые промывочные жидкости, цементные растворы, эмалевые краски. Широко используются в производстве керамики. 18. Железо, положение в периодической системе, строение атома Типичные степени окисления железа +2 и +3. Степень окисления +2 проявляется за счет потери двух 4s-электронов. Степень окисления +3 соответствует также при потере еще одного Зd-электрона, при этом Зd-уровень оказывается заполненным наполовину; такие электронные конфигурации относительно устойчивы.

Физические свойства. Железо типичный металл, образует металлическую кристаллическую решетку. Железо проводит электрический ток, довольно тугоплавко, температура плавления 1539С. От большинства других металлов железо отличается способностью намагничиваться.

Химические свойства. Железо реагирует со многими неметаллами:

Образуется железная окалина смешанный оксид железа. Его формулу записывают также так: FeОFe2О3.

Реагирует с кислотами с выделением водорода:

Вступает в реакции замещения с солями металлов, расположенных правее железа в ряду напряжений:

Соединения железа. FeО основной оксид, реагирует с растворами кислот с образованием солей железа (II). Fe2О3 амфотерный оксид, реагирует также с рас творами щелочей.

гидроксиды:

Сплавы железа. Современная металлургическая промышленность производит железные сплавы разнообразного состава.

Все железные сплавы разделяются по составу и свойствам на две группы. К первой группе относятся различные сорта чугуна, ко второй различные сорта стали.

Чугун, предназначенный для переработки в сталь , называют передельным чугуном. Он содержит от 3,9 до 4,3% С, 0,31,5% Si, 1,53,5% Мn, не более 0,3% Р и не более 0,07% S. Чугун, предназначенныйдля получения отливок, называется литейным чугуном, В доменных печах выплавляются также ферросплавы, применяемые преимущественно в производстве сталей в качестве добавок. Ферросплавы имеют, по сравнению с передельным чугуном, повышенное содержание кремния (ферросилиций), марганца (ферромарганец), хрома (феррохром) и других элементов.

Общие способы получения металлов.

Металлы находятся в природе преимущественно в виде соединений. Только металлы с малой химической активностью (благородные металлы) встречаются в природе в свободном состоянии (платиновые металлы, золото, медь, серебро, ртуть). Из конструкционных металлов в достаточном количестве имеются в природе в виде соединений лишь железо, алюминий, магний. Они образуют мощные залежи месторождений относительно богатых руд. Это облегчает их добычу в больших масштабах.

Поскольку металлы в соединениях находятся в окисленном состоянии (имеют положительную степень окисления), то получение их в свободном состоянии сводится к процессу восстановления:

Этот процесс можно осуществить химическим или электрохимическим путем.

При химическом восстановлении в качестве восстановителя чаще всего применяют уголь или оксид углерода (II), а также водород, активные металлы, кремний. С помощью оксида углерода (II) получают железо (в доменном процессе), многие цветные металлы (олово, свинец, цинк и др.):

Восстановление водородом используется, например, для получения вольфрама из оксида вольфрама (VI):

19. Понятие о жесткости воды. Борьба . Жесткость воды – это совокупность свойств, обусловленных содержанием в воде катионов кальция и магния. Анионами растворимых солей кальция и магния могут быть гидрокарбонат-ионы, сульфат-ионы и хлорид-ионы. Различают временную (карбонатную) и постоянную жесткость.

Временная жесткость обусловлена содержанием в воде гидрокарбонатов кальция и магния. Временная жесткость легко устраняется кипячением:

Постоянная жесткость обусловлена наличием в воде сульфатов, хлоридов и других солей кальция и магния. Постоянную жесткость можно устранить, используя следующие способы.

а) Известково-содовый способ – к воде добавляют смесь гашеной извести и соды. При этом временная жесткость воды устраняется гашеной известью, а постоянная – содой:

б) Катионитный способ – воду пропускают через колонку, заполненную катионитом (катиониты – твердые вещества, содержащие в своем составе подвижные катионы, способные обмениваться на ионы внешней среды) На катионите задерживаются ионы кальция и магния, а в раствор переходят ионы натрия, в результате чего жесткость воды уменьшается:

Общее содержание кальция в организме человека в среднем составляет 1,9% от общей массы тела, при этом 99% всего количества приходится на долю скелета и лишь 1% содержится в остальных тканях и жидкостях организма. Суточная потребность в кальции для взрослого человека 0,45-1,2 г. Кальций участвует во всех жизненных процессах организма. Нормальная свертываемость крови происходит только в присутствии солей кальция. Кальций играет важную роль и в нервно-мышечной возбудимости организма.

20.Жиры как сложные эфиры глицерина и карбоновых кислот, их состав и свойства. Жиры, или триглицериды (где ацил – остаток карбоновой кислоты -C(O)R)- природныеорганическиесоединенияполныесложные,

эфиры глицерина и одноосновных жирных кислот; входят в класс липидов. В живых организмах выполняют структурную, энергетическую и др. функции.

В состав природных триглицеридов входят остатки насыщенных

(предельных) кислот(пальмитиновойC15H31COOH, стеариновой C17H35COOH и др.) и ненасыщенныхнепредельныхкислот() (олеиновойC17H33COOH, линолевойC17H31COOH, линоленовой

C15H29COOH и др.).

Жидкие жиры превращают в твердые путем реакции гидрогенизации (каталитическогогидрирования). При этомводородприсоединяетсяпо двойной связи, содержащейся в углеводородном радикале молекул масел.

21.изомерия органических соединений ее виды. Различают два вида изомерии: структурную и пространственную (стереоизомерию). Структурные изомеры отличаются друг от друга порядком связи атомов в молекуле, стерео-изомеры - расположением атомов в пространстве при одинаковом порядке связей между ними.

Структурная изомерия
Изомерия углеродного скелета обусловлена различным порядком связи между атомами углерода, образующими скелет молекулы. Как уже было показано, молекулярной формуле С4Н10 соответствуют два углеводорода: н-бутан и изобутан. Для углеводорода С5Н12 возможны три изомера: пентан, изо-пентан и неопентан.

Большинство природных соединений являются индивидуальными энантиомерами, и их биологическое действие (начиная от вкуса и запаха и кончая лекарственным действием) резко отличается от свойств их оптических антиподов, полученных в лаборатории. Подобное различие в биологической активности имеет огромное значение, так как лежит в основе важнейшего свойства всех живых организмов - обмена веществ.

22.искусственные волокна на примере цнллофана и вискоза. – это химические волокна, получаемые из природных полимеров, главным образом целлюлозы, получаемой из дерева и соломы. Ткани из искусственных волокон, также как и из натуральных, обладают высокими гигиеническими и иными качествами.

Вискозные ткани изготавливаются исходя из их назначения. Им можно придать внешний вид хлопка, льна, шерсти или шелка. Кроме того, вискоза применяется для прядения вискозных неволокнистых изделий (целлюлозной пленки, целлофана), а также для производства искусственной кожи (кирзы). Вискоза обладает некоторыми достоинствами по сравнению с традиционными натуральными тканями. Так, вискоза лучше впитывает влагу, чем хлопок. Изделия из вискозы обладают приятным шелковистым блеском, при этом легко окрашиваются и обладают высокой светостойкостью (в отличие от шелка). Из недостатков необходимо назвать сильную сминаемость, высокую степень усадки и невысокую прочность (особенно во влажном состоянии). Поэтому стирать вискозу необходимо в щадящем режиме. Отжимать лучше вручную и не сильно, либо вообще не отжимать, а сразу вешать сушиться. Гладить ее рекомендуется в таком же режиме, как и шелк.

Вискозное волокно занимает первое место среди химических волокон по объему производства. Вискоза производится из жидких растворов природной целлюлозы: из древесины ели, сосны, стеблей некоторых растений, из отходов переработки хлопкового волокна. Остатки еловой щепы и хлопкового пуха обрабатывают раствором щелочи (едкий натр), получают щелочную целлюлозу, которую затем обрабатывают сероуглеродом и полученный растров продавливают через фильеры - пластины с мельчайшими отверстиями - получают струйки материала, которые затвердевают и образуют элементарные нити. Ученые России предвидели блестящую будущность вискозного волокна.

Свойства

Вискозное волокно является самым универсальным из химических волокон, оно приближено к хлопковому. Ткань из вискозы на ощупь мягкая и приятная. Она образует красивые складки. Волокно имеет рыхлую структуру, напоминает шелк по внешнему виду. Вискозу также отличает крайне высокая гигроскопичность. Вискоза впитывает в два раза больше влаги, чем, например, хлопок. Ткань из вискозы очень легко окрашивается в самые яркие цвета. При увлажнении чистая вискоза становится менее прочной, однако, эта проблема полностью решается вплетением специальных укрепляющих волокон. Плотность нетканого полотна из вискозы может варьироваться от 1,53 г/смі до 4,5 г/смі. Эластичность вискозы не превышает 2−3%. Вискозная нетканка не теряет своих свойств при нагревании вплоть до 150 °C. Вискозное волокно очень хорошо сочетается с другими волокнами, что позволяет улучшать различные свойства материи: крепкость, мягкость, гигроскопичность. Вискоза не электризуется. «Зеленые» свойства

23 .кетоны состав свойства способы получения и применения: Способы получения кетонов

Кетоны могут быть получены окислением алкенов (кислородом в присутствии солей палладия и озоном), спиртов и гидратацией алкинов. Промышленное значение имеет метод гидроформилирования алкенов (оксосинтез).

1. Из спиртов. Дегидрированием спиртов получают многие альдегиды и кетоны, но в настоящее время процесс сохранил свое значение только для получения формальдегида (катализатор Cu). Промышленным способом получения является окисление спиртов. В качестве окислителей применяют K2Cr2O7/разб. H2SO4, Cr2O3/разб. H2SO4. Окислением первичных спиртов получают альдегиды, вторичных – кетоны.

Тема: Белки - природные биополимеры

“Меняя каждый миг свой образ прихотливый,
капризна, как дитя, и призрачна, как дым,

кипит повсюду жизнь в тревоге суетливой,
великое смешав с ничтожным и смешным…”

С.Я. Надсон

Методическая информация

Тип занятия

Интегрированный (биология + химия)

проблемно-исследовательский мультимедиа урок

Формировать у обучающихся представление о свойствах и функциях белков в клетке и организме

Обучающие:

дать понятие о белках - природных биополимерах, их многообразных функциях, химических свойствах белков;

формировать знания об уникальных особенностях строения белков;

углубить знания о взаимосвязи строения и функции веществ на примере белков;

учить обучающихся, использованию знаний смежных предметов для получения более полной картины мира.

Развивающие:

развитие познавательного интереса, установление межпредметных связей;

совершенствовать умения анализировать, сравнивать, устанавливать взаимосвязь между строением и свойствами.

Воспитательные:

показать материальное единство органического мира;

формирование научного мировоззрения;

Метод проблемного изложения, частично-поисковый, эвристический, исследовательский

Функция преподавателя:

Управляющий поисковой работой обучающихся, консультант

Знания, умения, навыки и компетенции, которые обучающиеся актуализируют, приобретут, закрепят в ходе занятия:

Формируются такие мыслительные операции, как: сравнение свойств белка, классификация структур белковой молекулы, сравнительный анализ функций белка.

Основные понятия: Аминокислоты, пептидная связь, полипептид, структура белка, функции белка, свойства белка, денатурация.

Основные навыки:

Работа с химическим оборудованием, работа по выявлению активности каталазы

Необходимое оборудование и материалы:

Компьютер, презентация по теме урока.

Эксперимент: пробирки, штативы, спиртовка, держатель.

Реактивы и материалы: р-р Белка куриного яйца, азотная кислота, р-р сульфата меди(II), щелочь, раствор 3% перекиси водорода, сырой и вареный картофель или мясо.

Ведущий тип деятельности:

Продуктивный, творческий, проблемный

Технологическая карта занятия

Мотивация:

Как изучение этой темы может вам помочь в вашей будущей профессии?

Ход занятия:

Организационный момент

“Белки, жиры и углеводы,
Пройдут века, эпохи годы,
К вам мы прикованы на век,
Без вас немыслим человек”

Актуализация знаний

А знаете ли Вы:
1 .Белок никогда не переходит в жир - совет врача диетолога.
2 . Образование морщин связано с уменьшением натурального белка коллагена и впрыскиванием его в верхний слой кожи коллаген возмещается. Почти все мелкие и крупные морщины можно корректировать этой терапией - совет врача косметолога.
3 . Современное название белков- ферментов (энзимы).
4 . Выработка иммунитета - это важная защитная функция белка. Диета снижает иммунитет.
5 . Изучение белков позволило ответить на вопросы, почему одни люди высокого роста, а другие низкого, одни полные, другие худые, одни медлительные, другие проворные, одни сильные, другие слабые.
6 .Все белки в организме человека постоянно разрушаются и синтезируются. Период полураспада белков в теле человека 80 дней, в мышцах, коже, мозгу ― 180 дней, в сыворотке крови и печени ― 10 дней, у ряда гормонов он исчисляется часами и даже минутами (инсулин).
7 . Каждый вид обладает собственными видами белков. Если бы в белке не было бы заложено этого качества, то не было бы такого разнообразия жизненных форм, к которым относимся и мы.

8. Как появилась жизнь на Земле? Что лежит в основе жизни?

Вот сегодня мы об этом и будем вести речь.

План занятия:

Определение.

Функции белков.

Состав и строение белков.

Структура белков.

Химические свойства белков.

6. Превращение белков в организме.

Проблемный вопрос?

Как строение белка может быть связано с его свойствами и функциями?

Гипотеза:

Примеры белков

История открытия:

Состав белков

Определение

Понять, каким образом белки осуществляют перечисленные выше многообразные функции, непросто. Единственный способ приблизиться к решению этой задачи - узнать, из чего построен белок, как расположены структурные элементы, составляющие его молекулу, по отношению друг к другу и в пространстве, как они взаимодействуют друг с другом и веществами внешней среды, т.е. изучить строение и свойства белков.

Раскрыть причинно- следственную зависимость:

функции - строение.

белки - полимеры,

мономеры - аминокислоты

Назовите известные вам белки, укажите их местонахождение?
(кератин - рога, шерсть, коллаген - кожа, гемоглобин - кровь
фибрин, фибриноген - кровь, пепсин - желудочный сок,
трипсин - поджелудочный сок, миозин - мышцы,

глобулин - вакцина, родопсин - зрительный пурпур,
птиалин - слюна, инсулин - поджелудочная железа,
казеин -молоко, альбумин - яичный белок)

В середине 19 века положено начало изучения белков, но только через 100 лет учёные систематизировали белки, определи их состав, а также сделали вывод, что белки - это главный компонент живых организмов.

А.Я. Данилевский - наличие в белке пептидной связи

Э.Фишер - синтезировал соединения белка

Химический состав белка может быть представлен следующими данными: С -55%, О - 24%, Н - 7,3%, N - 19%, S -2,4%.

На долю белков приходится более 50% общей массы органических соединений животной клетки: в мышцах - 80%, в коже - 63%, в печени - 57%, в мозге - 45%, в костях -28%

Химические формулы некоторых белков :

Пенициллин С16Н18О4N2

Казеин С1864Н3021О576N468 S2

Гемоглобин С3032Н4816 О872N780S8Fе4

- Давайте дадим определение термину БЕЛОК

БЕЛКИ - биополимеры нерегулярного строения, мономерами которого являются 20 аминокислот разных типов. В химический состав аминокислот входят: С, О, Н, N, S. Белковые молекулы могут образовывать четыре простраственные структуры и выполняют в клетке и организме целый ряд функций: строительную, каталитическую, регуляторную, двигательную, транспортную

Функции белков

- Белки - основа живого на Земле, входят в состав кожи, мышечной и нервной ткани, волос, сухожилий, стенок сосудов животных и человека; это строительный материал клетки. Роль белков трудно переоценить, т.о. жизнь на нашей планете действительно можно рассматривать как способ существования белковых тел, осуществляющих обменом веществ и энергией с внешней средой.

Поскольку белок содержит разнообразные функциональные группы, он не может быть отнесен к какому-нибудь из ранее изученных классов соединений. В нем как в фокусе сочетаются признаки соединений, относящихся к различным классам. Отсюда его многообразие. Это в сочетании с особенностями его структуры и характеризует белок как высшую форму развития вещества.

Структура белка

Составить конспект и ответить в процессе беседы на вопросы:

Остатки каких аминокислот входят в состав молекул белка? (см.прил.)

За счёт каких функциональных групп аминокислот происходит соединение их друг с другом?

Что понимают под «первичной» структурой белка?

Что представляет собой «вторичная» структура белка? Какие связи её удерживают?

Что такое «третичная» структура? За счет, каких связей она образуется?

В чем особенность четвертичной структуры?

(В виде линейной последовательности аминокислот)

-Что собой представляет первичная структура белка? Какие связи стабилизируют вторичную структуру? (Пространственная конфигурация белковой молекулы свернутые в виде спирали. В формировании спиральной конфигурации полипептидной цепи играют роль водородные связи между -С=О и -N-H группами.. )

- Что собой представляет третичная структура белка ? (Э то конфигурация в виде закрученной вспираль полипептидной цепи. Она поддерживается взаимодействием разных функциональных групп полипептидной цепи. Так, между атомами серы образуется дисульфидный мостик, между карбоксильной и гидроксильной группами имеется сложноэфирный мостик, а между карбоксильной и аминогруппами может возникнуть солевой мостик. Для этой структуры характерны и водородные связи).

- Что собой представляет четвертичная структура белка? (Некоторые белковые макромолекулы могут соединяться друг с другом и образовывать относительно крупные агрегаты- макромолекулы белка).

Какие химические свойства будут характерны для белков? (Амфотерность связана с наличием в молекуле белка катионообразующих групп - аминогрупп и анионообразующих - карбоксильных группу. Знак заряда молекулы зависит от количества свободных групп. Если преобладают карбоксильные группы, то заряд молекулы - отрицательный (проявляются свойства слабой кислоты), еслиаминогруппы - то положительный (основные свойства)).

Название структуры	Что собой представляет	Какими связями поддерживается
1. первичная	линейная цепь	пептидные
2. вторичная	полипептидная цепь в виде спирали	водородные связи
3. третичная	трехмерная конфигурация из закрученной спирали	дисульфидные мостики, сложноэфирные связи, водородные связи, амидные связи
4. четвертичная	объединение нескольких трёхмерных структур в одно целое	взаимодействие отдельных полипептидных цепей

Химические свойства белков

Для белков характерны реакции, в результате которых выпадает осадок. Но в одних случаях полученный осадок при избытке воды растворяется, а в других - происходит необратимое свертывание белков, т.е. денатурация.

Происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы под влиянием внешних факторов: температура, действия химических реагентов, механического воздействия.

При денатурации изменяются физические свойства белка, снижается растворимость, теряется биологическая активность

К чему может привести денатурация?

Нарушение антигенной чувствительности белка;

Блокирование ряда иммунологических реакций;

Нарушение обмена веществ;

Воспаление слизистой оболочки ряда органов пищеварения (гастриты, колит);

Камнеобразование (камни имеют белковую основу).

Также для белков характерны:

Свертывание белков при нагревании

Осаждение белков солями тяжелых металлов и спиртом

Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жженых перьев.

Белки подвергаются гниению (под действием гнилостных бактерий), при этом образуются метан (CH4), сероводород (H2S), аммиак (NH3), вода и другие низкомолекулярные продукты.

Амфотерность

Строение АК в общем виде:

NH2-CH- COOH, где R - углеводородный радикал.

СООН - карбоксильная группа / кислотные свойства/.

NН2 - аминогруппа / основные свойства/.

Процесс восстановления структуры белка называется ренатурацией

Превращения белков в организме.

Белки пищи → полипептиды → α-аминокислоты → белки организма

Как ведет себя белок по отношению к воде?

Гидролиз

Гидролиз белка - разрушение первичной структуры белка под действием кислот, щелочей или ферментов, приводящее к образованию α- аминокислот, из которых он был составлен.

Белки - Альбумозы - Дипептиды - Аминокислоты

Качественные, цветные реакции на белок

Ксантопротеиновая реакция - реакция на ароматические циклы.

Белок + HNO3(к) → белый осадок → желтая окраска → оранжевая окраска + NH3

Как с помощью ксантопротеиновой реакции можно отличить натуральные шерстяные нитки от искусственных?

Биуретовая реакция - реакция на пептидные связи.

Белок + Cu(OH)2 → фиолетовая окраска раствора

Можно ли с помощью химии решить проблему дефицита белковой пищи?

Должна медленно появиться розово-фиолетовая или пурпурная окраска. Это реакция на пептидные связи в соединениях. В присутствии разбавленного раствора Си в щелочной среде атомы азота пептидной цепи образуют окрашенный в пурпурный цвет комплекс с ионами меди (II). Биурет (производное мочевины) тоже содержит группу CONH - и поэтому дает эту реакцию.

Функции белка

Эвристическая картинка	Харак-теристика	Пример	Функция
	Белки мембран	протеиды
	Освободившаяся энергия используется на поддержание процессов жизнедеятельности организма.		тическая
	управляют активностью ферментов.
	Удлинение и укорочение мышц
	Выработка специальных защитных белков - антител. Механизм сопротивления возбудителям заболеваний называют иммунитетом.	Антитела- иммуно глобулины	Защитная
	Расщепление и окисление поступающих извне питательных веществ и прочее.		тическая

Домашняя работа

Один стакан цельного молока содержит 288 мг кальция. Сколько нужно выпивать в день молока для снабжения вашего организма достаточным количеством этого элемента? Суточная потребность 800 мг Са.

(Ответ. Для удовлетворения суточной потребности в кальции взрослый мужчина должен выпивать в день 2,7 стакана молока: 800 мг Са*(1 стакан молока/ 288 Са) = 2,7 стакана молока).

В куске белого пшеничного хлеба 0,8 мг железа. Сколько кусков нужно съедать в день для удовлетворения суточной потребности в этом элементе. (Суточная потребность в железе 18 мг). (Ответ. 22,5 кусочка)

18 мг.: 0,8= 22,5

Закрепление изученного материала

Игра «Подними руку, если согласен»

Сейчас вы будете выполнять задание по изученной теме в виде теста.

(Во время проверки обучающиеся меняются своими работами и оценивают работу соседа. Варианты правильных ответов на доске. По окончании проверки каждый выставляет оценку соседу)

- Какая структура является самой прочной? Почему?
Ответ: Первичная, т.к. связи прочные, ковалентные.
Именно при помощи радикалов реализуется одно из выдающихся свойств белков - их необыкновенная многогранная химическая активность. (причинно- следственные связи: функции - строение- конфигурация - свойства).

-Как можно с помощью проволоки, бус показать образование вторичной, третичной, четвертичной структур белка . За счет каких связей, взаимодействий это происходит?

А теперь с помощью теста проверим, как вы усвоили материал.

На ответ «Да» поднимаете руку.

1. В состав белков входят аминокислоты, прочно связанные между собой водородными связями (Нет)

2. Пептидной называют связь между углеродом карбоксильной группы одной аминокислоты и азотом аминогруппы другой аминокислоты. (Да)

3. Белки составляют основную часть органических веществ клетки. (Да)

4.Белок - мономер. (Нет)

5. Продукт гидролиза пептидных связей - вода. (Нет)

6. Продукты гидролиза пептидных связей - аминокислоты. (Да)

7. Белок - макромолекула. (Да)

8. Катализаторы клетки - это белки. (Да)

9. Существуют белки, переносящие кислород и углекислый газ. (Да)

10. Иммунитет не связан с белками. (Нет)

Высказывания о жизни и белках знаменитых людей

«Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с каким-либо белковым телом».

Ф.Энгельс «Анти-Дюринг»

Знаменитый путешественник и естествоиспытатель Александр Гумбольдт еще на пороге 19 века давал такое определение жизни:

«Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постепенный обмен веществ с окружающей их внешней природой; причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и сама жизнь, что приводит к разложению белка».

Определение, данное Ф.Энгельсом в работе«Анти-Дюринг», позволяет задуматься над тем, как современная наука представляет процесс жизни.

«Жизнь - это переплетение сложнейших химических процессов взаимодействия белков между собой и другими веществами».

Приложение № 1

Функции белков.

Каталитическая функция

Белок как фермент: Ферменты - белки, обладающие каталитической активностью, т.е. ускоряющие протекание реакций. Все ферменты катализируют только одну реакцию. Заболевания, вызываемые ферментной недостаточностью.

Пример: неперевариваемость молока (нет фермента лактазы); гиповитаминозы (витаминная недостаточность)

Определение активности ферментов в биологических жидкостях имеет большое значение для диагностики заболевания. Например, по активности ферментов в плазме крови определяют вирусный гепатит.

Ферменты используют как реактивы при диагностике некоторых заболеваний.

Ферменты используют для лечения некоторых болезней. Примеры: панкреатин, фестал, лидаза.

Ферменты используются в промышленности: при приготовлении безалкогольных напитков, сыров, консервов, колбас, копченостей.

Ферменты используются при обработке льна, конопли, для смягчения кожи в кожевенной промышленности, они входят в состав стиральных порошков.

Структурная функция

Белки являются структурным компонентом многих клеток. Например, мономеры актина итубулина — это глобулярные, растворимые белки, но после полимеризации они формируют длинные нити, из которых состоит цитоскелет, позволяющий клетке поддерживать форму.Коллаген и эластин — основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти,перья птиц и некоторые раковины.

Защитная функция

Существуют несколько видов защитных функций белков:

Физическая защита. В ней принимает участие коллаген — белок, образующий основу межклеточного вещества соединительных тканей (в том числе костей, хряща, сухожилий и глубоких слоёв кожи (дермы)); кератин, составляющий основу роговых щитков, волос, перьев, рогов и др. производных эпидермиса.

Химическая защита. Связывание токсинов белковыми молекулами может обеспечивать их детоксикацию. Особенно важную роль в детоксикации у человека играютферментыпечени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению из организма.

Иммунная защита. Белки, входящие в состав крови и других биологических жидкостей, участвуют в защитном ответе организма как на повреждение, так и на атакупатогенов

Регуляторная функция

Многие процессы внутри клеток регулируются белковыми молекулами, которые не служат ни источником энергии, ни строительным материалом для клетки. Эти белки регулируюттранскрипцию, трансляцию, а также активность других белков и др.

Регуляторную функцию белки осуществляют либо за счёт ферментативной активности), либо за счёт специфического связывания с другими молекулами, как правило, влияющего на взаимодействие с этими молекулами ферментов.

Сигнальная функция

Сигнальная функция белков — способность белков служить сигнальными веществами, передавая сигналы между клетками, тканями, о́рганами и разными организмами. Часто сигнальную функцию объединяют с регуляторной, так как многие внутриклеточные регуляторные белки тоже осуществляют передачу сигналов.

Сигнальную функцию выполняют белки-гормоны, цитокины, факторы роста и др.

Транспортная функция

Примером транспортных белков можно назвать гемоглобин, который переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким, а также гомологичные ему белки, найденные во всех царствах живых организмов.

Запасная (резервная) функция белков

К таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений и яйцеклетках животных; белки третичных оболочек яйца (овальбумины) и основной белок молока (казеин) также выполняют, главным образом, питательную функцию. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессыметаболизма.

Рецепторная функция

Белковые рецепторы могут как находиться в цитоплазме, так и встраиваться в клеточную мембрану. Одна часть молекулы рецептора воспринимает сигнал, которым чаще всего служит химическое вещество, а в некоторых случаях — свет, механическое воздействие (например, растяжение) и другие стимулы. При воздействии сигнала на определённый участок молекулы — белок-рецептор — происходят её конформационные изменения. В результате меняется конформация другой части молекулы, осуществляющей передачу сигнала на другие клеточные компоненты.

Моторная (двигательная) функция

Целый класс моторных белков обеспечивает движения организма, например, сокращение мышц, в том числе локомоцию (миозин), перемещение клеток внутри организма (например, амебоидное движение лейкоцитов), движение ресничек и жгутиков, а также активный и направленный внутриклеточный транспорт создайте презентацию

Коды пищевых добавок

	Е103, Е105, Е111, Е121, Е123,Е125,Е126, Е130, Е152.
2. Подозрительные	Е104, ЕЕ122, Е141, Е150, Е171, Е173, Е180, Е241, Е477.
3. Опасные	Е102, Е110, Е120, Е124,. Е127.
4.Канцерогенные	Е131,Е210-Е217,Е240, Е330.
5. Вызывающие расстройства кишечника
6. Вредные для кожи
7. Вызывающие нарушение давления
8. Провоцирующие появление сыпи
9. Повышающие уровень холестерина
10. Вызывающие расстройство желудка	Е338 Е341, Е407, Е450, Е461 - Е466

Практическая работа

Тема: «Химические свойства белков. Качественные (цветные) реакции на белки».

Цель : Изучить химические свойства белков. Познакомиться с качественными реакциями на белки. Активность фермента каталазы в живых и мертвых тканях..

«Денатурация белков»

Порядок выполнения.

Приготовьте раствор белка.

В пробирку налейте 4-5 мл раствора белка и нагрейте до кипения.

Отметьте изменения.

Охладите содержимое пробирки и разбавьте водой.

«Ксантопротеиновая реакция»

Порядок выполнения.

2. В пробирку прилейте 1 мл уксусной кислоты.

3. Содержимое пробирки нагрейте.

4. Охладите смесь и добавьте аммиак до щелочной среды.

5. Отметьте изменения.

« Биуретовая реакция »

Порядок выполнения.

1. В пробирку налейте 2-3 мл раствора белка.

2. Добавьте 2-3 мл раствора гидроксида натрия и 1-2 мл раствора медного купороса..

3. Отметьте изменения.

Качественные (цветные)

реакции на белки. Опыты №2 и №3

Ксантопротеиновая реакция

Белок + HNO3конц > ярко?желтое окрашивание

(обнаружение бензольных ядер)

Биуретовая реакция

Белок + NaOH+CuSO4 > красно-

фиолетовое окрашивание

(обнаружение пептидных связей)

«Доказательство наличие белка только в живых организмах»

Порядок выполнения.

1. В пробирках находятся свежевыжатый сок картофеля, кусочки сырого картофеля,

вареный картофель.

2. Добавьте в каждую пробирку 2-3 мл перекиси водорода.

3. Отметьте изменения. (каталаза - ферментный белок выделяется только в

присутствии молекулярной воды, растворенные в воде альбумины сворачиваются)

Опыт	Что делали	Что наблюдали	Объяснение и выводы
1. Качественные реакции на белки.
а) Биуретовая реакция.	К 2 мл раствора белка добавить раствор сульфата меди (II) и щелочи.	Красно-фиолетовое окрашивание.	При взаимодействии растворов образуется комплексное соединение между ионами Си2+ и полипептидами.
б) Ксантопротеиновая реакция.	К 2 мл раствора белка добавить по каплям концентрирующуюся азотную кислоту.	Желтое окрашивание.	Реакция доказывает, что в состав белков входят остатки ароматических аминокислот.
2. Денатурация белка.	Пробирку № 3 с раствором белка нагреть.	Во всех трех случаях наблюдается необратимое свертывание белка — денатурация.	При нагревании, действии неразбавленного спирта, солей тяжелых металлов происходит разрушение вторичной и третичной структуры, с сохранением первичной.

«Жизнь есть способ существования белковых тел…» Ф.Энгельс

Опорный конспект Приложение № 2

- АМФОТЕРНОСТЬ

Кислая среда = по типу щелочи

[белок]+ + ОН- = по типу кислоты

- ГИДРОЛИЗ ……разрушение первичной структуры белка до α-аминлкислот

Качественные реакции

- БИУРЕТОВАЯ РЕАКЦИЯ (распознавание в молекуле белка пептидных связей).

Б. + CuSO4 + NaOH → фиолетовое окрашивание

………………………………

- КСАНТОПРОТЕИНОВАЯ РЕАКЦИЯ (обнаружение бензольных ядер).

Б. + HNO3 → желтое окрашивание

- ГОРЕНИЕ БЕЛКА ………………………..

N2, CO2, H2O - запах жженых перьев

- ДЕНАТУРАЦИЯ - ………………………..

высокая t разрушение

радиоактивное облучение 2-3 структуры

соли тяжелых Ме

Протеины Протеиды

БЕЛКИ - важнейшая составная часть живых организмов, входят в состав кожи, роговых покровов, мышечной и нервной ткани

(простые) (сложные)

1 вариант

2 вариант

1. В состав аминокислот входят:

а) только аминогруппы

б) только карбоксильные группы

в) аминогруппы и карбоксильные группы

г) аминогруппы и карбонильные группы

1. Аминокислотой является вещество, формула которого:

а) СН3СН2 СОNН2

б) NН2СООН

в) NН2СН2СН2СООН

г) NН2СН2СОН

2. Аминокислоты, которые не могут синтезироваться в организме человека, а поступают только с пищей, называются

а) a -аминокислотами

б) пищевыми

в) -аминокислотами

г) незаменимыми

2. Аминокислоты - это

а) бесцветные легкокипящие жидкости

б) газы тяжелее воздуха

в) кристаллические вещества розового цвета

г) бесцветные кристаллические вещества

3. При взаимодействии аминокислот со щелочами и кислотами образуются:

б) сложные эфиры

в) дипептиды

г) полипептиды

3. Образование полипептидов происходит по типу реакции:

а) полимеризации

б) поликонденсации

в) присоединения

г) замещения

4. Формула 3-аминопропановой кислоты:

а) NН2СН2СООН

б) NН2СН2СН2СООН

в) NН2СН2СН2 NН2

г) NН2СН СН2СООН
СН3

4. Самые слабые кислотные свойства проявляет кислота:

а) уксусная

б) хлоруксусная

в) аминоуксусная

г) дихлоруксусная

5. Верным является утверждение, что аминокислоты это:

а) твердые вещества молекулярного строения

б) кристаллические вещества ионного строения

в) жидкости, хорошо растворимые в воде

г) кристаллические вещества с низкими температурами плавления

5. Аминокислоты являются амфотерными соединениями,

так как они взаимодействуют:

а) с кислотами

б) с щелочами

в) со спиртами

г) с кислотами и щелочами

Ответы 1 - В, 2 - Г, 3 - А, 4 - Б, 5 - Б Ответы 1 - В, 2 - Г, 3 -Б, 4 -В, 5 - Г

1 вариант

2 вариант

1. Укажите название белка, выполняющего защитную функцию:

1. Укажите название белка, выполняющего ферментативную функцию:

а) гемоглобин, б) оксидаза, в) антитела.

2. Белки - это..:

а) полисахариды, б) полипептиды,

в) полинуклеотиды.

2. Биологические свойства белка определяет структура:

а) третичная, б) вторичная, в) первичная.

3. Первичная структура белка поддерживается за счёт связей:

3. Вторичная структура белка поддерживается за счёт связей:

а) ионных, б) пептидных, в) водородных.

4. Гидролиз белка используется для:

а) получения аминокислот,

б) качественного обнаружения белка,

в) разрушения третичной структуры

4. Белки подвергаются реакциям:

а) денатурации, б) полимеризации,

в) поликонденсации.

5. Аминокислоты, необходимые для построения белков, попадают в организм:

а) с водой, б) с пищей, в) с воздухом.

5. Какой из процессов наиболее сложен:

а) микробиологический синтез, б) органический синтез, в) переработка растительного белка.

Ответы: 1 - в, 2 - б, 3 - б, 4 - а, 5 - б. Ответ: 1 - б, 2 - в, 3 - в. 4 - а, 5 - б.

Тест «Белки»

1 . Какие химические элементы входят в состав белков?

а) углерод б) водород в) кислород г) сера д) фосфор е) азот ё) железо ж) хлор

2 . Сколько аминокислот участвуют в образовании белков?

а) 30 в) 20 б) 26 г) 10

3 . Сколько аминокислот являются незаменимыми для человека?

а) 16 б) 10 в) 20 г) 7

4 . В результате какой реакции образуется пептидная связь?

а) реакция гидролиза в) реакция поликонденсации

б) реакция гидратации г) все вышеперечисленные реакции

5 . Какая функциональная группа придает аминокислоте - кислотные, какая - щелочные свойства? (карбоксильная, аминогруппа).

6 . Какие связи образуют 1- первичную, 2- вторичную, 3- третичную структуры белка? Соотнесите:

а) ковалентные в) ионные

б) водородные г) такие связи отсутствуют

7 ) Определите структуры белковой молекулы:

1. 2.

Таблица ответов

Номер вопроса
Вариант ответа

8) Денатурация - это разрушение белка до _____________структуры под действием________________, а также под действием растворов различных химических веществ (______,________, солей) и радиации.

9) Гидролиз - это разрушение _____________структуры белка под действием________________, а так же водных растворов кислот или щелочей.

10) Качественные реакции:

а) Биуретовая.
Белок + ___________________________ = _________________________
б) Ксантопротеиновая.
Белок + ___________________________ = __________________________

11) Установите соответствие между белками и их функцией в организме. Ответ дайте в виде последовательности цифр, соответствующих буквам по алфавиту:

БЕЛКИ: ФУНКЦИЯ:

А) гемоглобин 1)сигнальная

Б) ферменты 2) транспортная

В) антитела и антитоксины 3) структурная

4) каталитическая

5) защитная

12) Заполните значение белков:

	Функции	Значение
	Строительная	Клеточные мембраны, покровные ткани, шерсть, перья, гора, волосы, хрящи
	Транспортная	Накопление и транспорт по организму важнейших веществ
	Энергетическая	Запас аминокислот для развития организма
	Двигательная	Сократительные белки основа мышечных тканей
	Защитная	Белки - антитела, антитоксины распознают и уничтожают бактерии и “чужеродные” вещества
	Каталитическая	Белки - природные катализаторы (ферменты)
	Сигнальная	Мембранные белки воспринимают внешние воздействия и передают сигнал о них внутрь клетки

Вопросы к брифингу:

Белок иначе называют…

Что является мономерами белка?

Сколько незаменимых АК известно?

Каков атомарный состав белков?

Какая связь поддерживает вторичную структуру?

Как называется связь, образующая ППЦ?

Вторичная структура белковой молекулы в пространстве напоминает…

За счет каких взаимодействий образуются третичная структура?

Почему белки относят к ВМС?

Что в переводе с греческого означает “протеин”?

Что такое “денатурация”?

Как называется процесс взаимодействия белков с Н2О?